Article 構造生物学：ダイナミンの結晶構造 2011年9月29日 Nature 477, 7366 doi: 10.1038/nature10441 ダイナミン関連タンパク質（DRP）は多ドメインGTPアーゼで、系統分類上の複数の界にわたって存在し、オリゴマー形成とGTPに依存したコンホメーション変化とを介する機能によって膜構造調節に中心的な役割を果たしている。しかし、DRPが自己集合とGTP依存性コンホメーション変化をどのように使って膜の再構成を行っているのかはわかっていない。ダイナミン1は哺乳類のエンドサイトーシスにかかわる自己集合のできないDRPだが、今回我々は、プロリンリッチ・ドメインを欠失したダイナミン1のヌクレオチドと結合していない状態の結晶構造を示す。ダイナミン1単量体は長く伸びた構造で、GTPアーゼドメインとBSE（bundle signalling element）が、長い柄のようならせん構造（ストーク）の上端に位置し、その反対側にプレクストリン相同ドメインが動きやすい形で結合している。ダイナミン1の二量体や複数の二量体からなる高次の多量体は、ストーク部分にある界面を介して形成される。このような界面の分析によって、DRPファミリーに属するタンパク質の特異性と調節について手がかりが得られ、また高次のDRP構造の形成やDRPを介した膜切り離しの仕組みを理解するための基本となる知見が得られた。 Full Text PDF 目次へ戻る
