Article 構造生物学：ヌクレオチドを結合していないダイナミンの結晶構造 2011年9月29日 Nature 477, 7366 doi: 10.1038/nature10369 ダイナミンは機械化学的な働きをするGTPアーゼで、クラスリン被覆ピットの頸にあたる部分を囲むようにオリゴマー化し、GTP加水分解に依存して小胞の切断を触媒する。現在、オリゴマー化の分子レベルでの詳細や、機械化学共役の機構はわかっていない。今回我々は、ヌクレオチドを結合していない状態のヒトのダイナミン1結晶構造を示す。この構造は、GTPアーゼドメイン、BSE（bundle signalling element）、柄状のストーク部分とプレクストリン相同ドメインという4つのドメインからなっている。結晶中で、ダイナミン1は十文字状に集合したストークを介してオリゴマー化していた。ストークはさらに、保存された表面を介して、近接しているダイナミン分子のプレクストリン相同ドメインおよびBSEと相互作用している。この複雑なドメイン間相互作用は、ダイナミン2の疾病関連変異のいくつかの合理的説明となり、また機械化学共役についての構造モデルを示唆しており、これはダイナミン機能についての以前のモデルと一致する。 Full Text PDF 目次へ戻る
