Letter 細胞：(CENP-A–H4)2の構造により明らかになったセントロメアを示す物理的特徴 2010年9月16日 Nature 467, 7313 doi: 10.1038/nature09323 セントロメアはエピジェネティックに指定され、ヒストンH3変異体CENP-Aがすべての活性化したセントロメアのクロマチンに会合している。H3との差異により、CENP-Aが独特なクロマチンの特徴を作り出してセントロメアの位置を物理的に示している可能性が考えられる。今回我々は、サブヌクレオソームヘテロ四量体であるヒト(CENP-A–H4)2の結晶構造を報告する。この結晶構造から、CENP-A標的ドメイン（CATD）を構成する残基に情報として含まれる3つの特徴的な性質が明らかになる。すなわち、(1) CENP-A–CENP-A界面がH3–H3界面と比較して、明らかに回転していること、(2) 突き出ているループL1がH3と反対の電荷をもつこと、(3) 非常に疎水的な接触によりCENP-A–H4界面が堅固になっていることである。CENP-A–CENP-Aの回転に関与している残基はセントロメアのクロマチンへの効率的な組み込みに必要であり、このことは、通常とは異なるヌクレオソームの形状に対する特異性を示唆する。DNAトポロジー解析で、CENP-Aを含むヌクレオソームは、通常の左巻きDNAラッピングの八量体であることが示されるが、これは最近のほかの説とは異なっている。今回の結果により、CENP-Aは、折りたたまれたヒストンコア内からヌクレオソームを再構築して、セントロメアの位置を示していることが示唆される。 Full Text PDF 目次へ戻る
