Letter 細胞：MEC-17はαチューブリンのアセチルトランスフェラーゼである 2010年9月9日 Nature 467, 7312 doi: 10.1038/nature09324 真核細胞の多くで、一部の微小管は、チューブリンサブユニットの翻訳語修飾（PTM）により特別な機能を果たすように変化する。αチューブリンの40番目のリジン（K40）のε-アミノ基のアセチル化は、微小管管腔側で起こる保存されたPTMで、コナミドリムシ（Chlamydomonas reinhardtii）の鞭毛で発見された。微小管のアセチル化が何を意味するかは、αチューブリンのアセチルトランスフェラーゼが見つかっていないため十分に解明されていない。今回我々は、Gcn5ヒストンアセチルトランスフェラーゼに近縁で、線虫（Caenorhabditis elegans）の触受容器ニューロンの機能に必須のタンパク質であるMEC-17が、αチューブリンのK40特異的アセチルトランスフェラーゼとして働いていることを示す。in vitroでは、MEC-17のみがαチューブリンK40をアセチル化する。テトラヒメナ（Tetrahymena）でMEC-17遺伝子を破壊すると、K40Rαチューブリン変異の表現型が再現され、微小管の脆弱性が増す。ゼブラフィッシュでMEC-17を大幅に減少させると、神経筋異常に一致する表現型が生じる。線虫では、MEC-17とそのパラログのW06B11.1は重複して、MEC-12によるαチューブリンのアセチル化に必要であり、一部はMEC-12のアセチル化を介して、また一部はほかの機能（おそらくはほかのタンパク質のアセチル化）を介して触受容体ニューロンの機能にかかわっている。したがって、微小管の管腔表面で起こることが知られている唯一のPTMであるαチューブリンK40残基のアセチル化を行う酵素が、MEC-17であることが明らかになった。 Full Text PDF 目次へ戻る
