Letter 細胞：リボソームに付随する因子は尾部繋留膜タンパク質のシャペロンとして働く 2010年8月26日 Nature 466, 7310 doi: 10.1038/nature09296 小胞体膜には、非常に多くのタンパク質が翻訳後に、単一のカルボキシ末端膜貫通ドメイン（TMD）によって挿入される。このような尾部繋留（tail-anchored；TA）タンパク質の疎水性TMDは、細胞質を通ってターゲッティングされる間に凝集や不適切な相互作用を防ぐためのシャペロンを常時必要とする。このターゲッティング系の重要成分はTRC40であり、保存されたこの細胞質因子はTAタンパク質のTMDを認識して、これらを小胞体に運び挿入する。非常に多くのものが混在する細胞質で、TRC40が積み荷であるTAタンパク質を見つけて捕獲できるようにする機構は不明である。今回我々は、TRC40によるTAタンパク質の捕獲を促進する複合体を同定した。Bat3、TRC35、Ubl4Aの3個のタンパク質からなるこのBat3複合体は、膜タンパク質を合成中のリボソームに動員され、新たに遊離されたTAタンパク質と相互作用し、それらをターゲッティングのためにTRC40へと輸送する。Bat3複合体を欠乏させると、非TRC40因子がTRC40とTAタンパク質を取り合うことが可能となり、これにより同類の酵母欠失株でのTAタンパク質の局在異常が説明される。したがって、Bat3複合体はTMD選択的シャペロンとして働き、TAタンパク質をTRC40挿入経路へと効率的に送り込む。 Full Text PDF 目次へ戻る
