in vivoでは、微小管の核はγチューブリン複合体によって形成される。300 kDaのγチューブリン小型複合体（γ-TuSC）は2分子のγチューブリンとSpc97、Spc98という補助タンパク質1個ずつからなり、微小管核形成装置の保存された重要な中心である。後生動物では複数のγ-TuSCと他のタンパク質が集合してγチューブリン環状複合体（γ-TuRC）を作る。γ-TuRCの構造は、これが微小管の形を決めるテンプレートの役割を果たしていることを示している。各γ-TuSCには2分子のγチューブリンが含まれるので、微小管の13回対称性に合うようにγ-TuSCを組み立てるには、γ-TuRC特異的タンパク質が必要と考えられる。今回我々は、出芽酵母（Saccharomyces cerevisiae）のγ-TuSCが、ほかのγ-TuRC成分がなくても環を形成することを明らかにする。酵母のアダプタータンパク質Spc110は、この環を安定化してフィラメントへと伸長させ、また、生理的緩衝条件下でオリゴマーを形成させるにはSpc110が必要である。このフィラメントの構造を低温電子顕微鏡により8 Åの分解能で再構成すると、13個のγチューブリンで1回りとなって、微小管の対称性と一致すること、プラス端が別の微小管と結合できるように露出していることが明らかになった。つまり、このフィラメントの1回り分が微小管のテンプレートとなると考えられる。Spc97とSpc98のドメイン構造は、保存された配列モチーフの機能とγ-TuRC特異的タンパク質のかかわりを示唆している。γ-TuSCフィラメントは活性の低い微小管核形成能をもち、この弱い活性を強力な核形成能に変えて核形成を調節する仕組みについての有力な仮説がその構造から得られる。
