Letter 生化学：ナトリウム-カリウムポンプの2.4 Å分解能での結晶構造 2009年5月21日 Nature 459, 7245 doi: 10.1038/nature07939 Na+, K+-ATPアーゼは、すべての動物細胞に存在するATP駆動イオンポンプであり、Na+を細胞質から細胞外へ、K+を細胞外から細胞質へと輸送することで、細胞膜を隔てたNa+とK+イオンの濃度勾配を作り出す。このような濃度勾配は、活動電位の発生などの、生命活動に必須の多くの過程で使われる。Na+, K+-ATPアーゼは、筋小胞体Ca2+ATPアーゼや胃H+, K+-ATPアーゼなどを含む、P型ATPアーゼのメンバーであり、強心配糖体の標的である。今回我々は、サメの直腸腺由来の試料を用い、この重要なイオンポンプの結晶構造について述べる。このイオンポンプは、α-,β-サブユニットと、FXYD制御タンパク質からなり、これらすべてがヒトのものと非常に高い相同性をもつ。この結晶中のATPアーゼは、3.5 Å分解能で得られたブタ腎臓由来酵素の最初の結晶構造と同様、K+に高い親和性をもち、まだPiを結合している、E2・2K+・Piと類似の状態に固定されている。今回2.4 Å分解能が達成されたことにより、膜貫通結合部位での K+の配位や関連水分子、リン酸化部位でのリン酸類似物（MgF42−）が、明瞭に可視化された。この結晶構造により、以前から示唆されていたことではあるが，K+結合におけるβ-サブユニットの重要な役割が明らかになり、配位する残基がほとんど同じであるにもかかわらず、相同な Ca2+-ATPアーゼが、K+ではなくH+を対向輸送する理由が、少なくとも部分的には説明される。 Full Text PDF 目次へ戻る
