Article 生化学：Gタンパク質と相互作用するコンホメーションにあるオプシンの結晶構造 2008年9月25日 Nature 455, 7212 doi: 10.1038/nature07330 Gタンパク質共役型受容体ロドプシンの基質が結合していない状態であるオプシンは、低いpHにおいて、コンホメーションが異なり生理活性をもつGタンパク質結合状態をとり、このコンホメーションはOps*と呼ばれている。ヘテロ三量体Gタンパク質の主な結合部位に由来する合成ペプチドであるαサブユニットC末端（GαCT）は、Ops*を安定化する。今回我々は、ウシのOps*とGαCTペプチドとの複合体の分解能3.2Åでの結晶構造を示す。GαCTは、オプシンの膜貫通へリックス（TM）6の外向きの傾斜と、TM5とTM6のペア形成、そしてTM7からへリックス8の折れ曲がりまでの構造変化により開いた部位へ結合している。TM5とTM6の内側表面に沿った接触により、GαCTにαへリックス構造とC末端の逆向きターンが生じる。その逆向きターン内の主鎖カルボキシル基は、保存されたE(D)RYとNPxxY(x)5,6Fモチーフを含む受容体の2つの領域を結ぶ水素結合ネットワークの中心部を作っている。このOps*とGαCTの構造と、既知のGαのコンホメーション変化に基づいて、受容体からのGタンパク質ヌクレオシド結合部位へのシグナル伝達について論じる。 Full Text PDF 目次へ戻る
