Letter 生化学：エンドフィリンとCtBP/BARSはエンドサイトーシスやゴルジ分裂におけるアシル基転移酵素ではない 2005年12月1日 Nature 438, 7068 doi: 10.1038/nature04136 エンドフィリンは酵素活性（リソホスファチジン酸アシル基転移酵素、LPAAT活性）を持ち、膜内でホスファチジン酸を形成するとされてきた。この活性によって二重層の非対称性が変化し、出芽する小胞の首にあたるくびれた部分の膜の負の湾曲が安定化されると考えられている。また、ダイナミンに依存しないエンドサイトーシスと有糸分裂におけるゴルジ分裂にかかわるとされている、転写コリプレッサーCtBP/BARS（carboxy-terminal binding protein/brefeldin A-ribosylated substrate）にもLPAAT活性があるという説も出されている。今回我々は、エンドフィリンにあるとされたLPAAT活性は精製過程において混入したものであり、これはダイナミンのプレクストリン相同ドメインにも見られることを明らかにする。CtBP/BARSにあるとされるLPAAT活性も同じく、同時に精製される混入物によるものである。エンドフィリンの活性部位とされる位置にはBARドメインが含まれ、これには触媒部位はないが、膜の正の湾曲を感知する。これらの知見は、膜の出芽に関する分子レベルでの再検討を促すものである。 Full Text PDF 目次へ戻る
