Article 生化学：アクチンフィラメントの核形成とフォルミンホモロジー2ドメインによる逐次前進性のキャッピングの構造的基礎 2005年2月3日 Nature 433, 7025 doi: 10.1038/nature03251 保存されているフォルミンホモロジー2（FH2）ドメインはアクチンフィラメントの核形成を行い、伸長するフィラメントの反矢じり端にずっと結合したままとなる。本論文では、テトラメチルローダミン-アクチンと複合体を形成した酵母Bni1p FH2ドメインの結晶構造を報告する。FH2二量体の2つの構造単位はそれぞれ、アクチンフィラメント中と似た配向で2個のアクチンに結合しており、この構造がフィラメントの核として機能していると考えられる。ヘテロ二量体であるFH2変異体の生化学的性質からは、野性型タンパク質は反矢じり端における2つの結合状態、すなわち単量体が結合可能な状態と、単量体が解離可能な状態の2つを平衡化させていることが示唆される。これらの状態の相互的な変換により、FH2ドメインが結合した状態で反矢じり端の逐次前進的な重合および脱重合が可能になる。コンホメーションおよび結合平衡における速度論的および（または）熱力学的な違いは、FH2ドメインの種類によって異なる活性や、アクチン重合タンパク質プロフィリンのFH2の機能に対する影響を説明することができる。 Full Text PDF 目次へ戻る
