Letter 細胞：Yip3はエンドソームのRab-GDI複合体の解離を触媒する 2003年10月23日 Nature 425, 6960 doi: 10.1038/nature02057 ヒト細胞にはRabファミリーに属する低分子量Gタンパク質が60種以上も存在し、特定の膜区画の表面に局在して輸送小胞の形成、移動、ドッキング、融合を調節している。プレニル化Rabは、細胞質ゾル内でGDI（グアニンヌクレオチド解離阻害因子）に結合した状態でも存在する。GDIは不活性な状態でRabに結合する。プレニルRab-GDI複合体には、Rabをそれぞれ異なった膜区画へと輸送するのに必要な情報がすべて含まれている。後期エンドソームのプレニルRab9はGDIと非常に高い親和性で結合していることから、我々はRab-GDI複合体の解離を触媒してRabをGDIから膜へと移動させる「GDI置換因子」が存在するのではないかと考えるに至った。実際に我々はこのような働きをすることができるタンパク質性因子がエンドソーム膜に含まれていることを以前に明らかにしている。本論文では、膜内在性タンパク質Yip3が触媒として働いて、GDIに結合したエンドソームのRabを複合体から解離させ、これを膜へと送り届けることを明らかにする。真核細胞では、保存されたYipタンパク質がRab GTPアーゼを目的地へと輸送するためのGDI置換因子として働くものと我々は考えている。 Full Text PDF 目次へ戻る
