Letter 生化学：貝柱ミオシンロッドの不安定なコイルドコイルを可視化 2003年7月17日 Nature 424, 6946 doi: 10.1038/nature01801 筋肉に存在するαヘリックスのコイルドコイルは、簡素で無駄のないタンパク質デザインの典型であり、わずかな配列の変化が、細胞機能の驚くべき多様性を生む。ミオシン!)!)は、筋収縮における主要なタンパク質であり、二本鎖のαヘリックスがコイルドコイルを形成しているロッド領域（重鎖のカルボキシ末端側）は、珍しい構造的、動的特徴を持つ。ロッドのアミノ末端側にあるサブフラグメント‐2（S2）ドメインは、コイルドコイルの蝶番部分で太いフィラメントの骨組みの外に向かって曲がることができるため、2つの「頭部」およびモータードメインがアクチンと相互作用して張力を発生させる。S2ロッドの大部分は可動性のあるコイルドコイルのようだが、いくつかの研究で、N末端領域の構造は不安定であることが示されており、頭部―ロッド接合部近くのαヘリックスの巻き戻しまたは屈曲が、ミオシンの機能的特性の多くにとって必要であるらしい。本論文では、貝柱横紋筋ミオシンロッドの頭部-尾部接合部に近接したロイシンジッパー安定フラグメントの結晶構造を2.5Å解像度で決定し、極めて弱いコイルドコイル部分の物理的基本構造を示す。N末端の14残基は秩序だった構造を作っておらず、他のS2部分はコア残基がゆるく詰め込まれた可動性のコイルドコイルを形成している。この部分のヘリックス間の塩橋の異常な欠損により、溶媒に無極性のコア原子が露出している。 Full Text PDF 目次へ戻る
