Letter 生化学：タイチンの力学的性質の隠れた複雑さ 2003年3月27日 Nature 422, 6930 doi: 10.1038/nature01517 巨大なタンパク質タイチンの個々の分子は、横紋筋を構成するA帯とI帯両方にわたって伸びている。タイチンのI帯領域は横紋筋の受動的弾性の原因となっており、そこには免疫グロブリンドメインの反復がみられる。このようなドメインの1つ（I27）は、ダイナミックフォース分光法とシミュレーションを用いて広範に研究されているが、これらの研究の結果とこのタンパク質の生理的条件下における挙動との関連は明らかになっていない。力を加えてみると、I27は完全に折りたたみがほどけることなく伸びて、タイチンの弾性の重要な要因と考えられる安定な中間体を形成することがわかった。外力によって折りたたみがほどけるこの過程をより完全に理解するため、我々はタイチン変異体を使用した。ある種の変異体を使えば、部分的にほどけた中間体の役割をより深く調べることが可能になる。今回我々は、生理的な力のもとで部分的にほどけた中間体は力学的強度に寄与していないことを明らかにする。さらに、調べたすべてのI27類似体を統一的に説明する外力による変性モデルを提案し、筋肉中のI27は、これまでの予想よりも強い力に耐えられると結論する。 Full Text PDF 目次へ戻る
