Letter 生化学：リボヌクレアーゼPの特異性ドメインの結晶構造 2003年2月13日 Nature 421, 6924 doi: 10.1038/nature01386 RNアーゼPは転移RNAの5'末端プロセシングを行うことのできる唯一のエンドヌクレアーゼで、前駆体を切断して成熟tRNAを切り出す。この酵素はRNA分子とタンパク質分子1つずつからなり、すべての生物に存在することがわかっている。これは触媒活性を持つRNAのうち最初に同定されたものの1つであり、in vivoで多重代謝回転酵素(multiple-turn-over enzyme)として働くことが分かった最初の酵素である。今までのところ、RNアーゼPとリボソームは全ての生物で保存されていることがわかっているただ2つのリボザイムである。細菌のRNアーゼPに含まれるRNA分子は、in vitroでRNアーゼPのタンパク質部分なしでtRNA前駆体の切断を触媒することができ、特異性ドメインと触媒ドメインという２つのドメインから構成されている。本論文では、枯草菌Bacillus subtilis RNアーゼPの154個のヌクレオチドからなる特異性ドメインの3.15Åの分解能での結晶構造を報告する。この構造から、ドメインの構造、分子全体のおりたたみを保持している相互作用、ヘリックス構造はとっていないがはっきりした構造を持ち、すべてのRNアーゼ PのRNA中で保存されている大型のモジュール、および基質との相互作用に関与している領域が明らかになった。 Full Text PDF 目次へ戻る
