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生理:ホスファチジルイノシトールリン酸キナーゼIγ型は焦点接着斑に運ばれ、これを調節する

Nature 420, 6911 doi: 10.1038/nature01082

発生や創傷治癒、癌の転移、細胞の生存、免疫応答には、細胞が細胞間接着を形成し、細胞外マトリックスに接着し、形態を変え、移動する能力が不可欠である。これらの現象が起こるには、インテグリンの細胞外マトリックスへの結合、焦点接着の形成がなくてはならない。焦点接着は、細胞骨格を作るタンパク質とシグナルタンパク質とが細胞外マトリックスへ付着することにより配列されてできる複合体である。ホスファチジルイノシトール‐4,5‐ビスリン酸(PtdIns(4,5)P2)は、これらのタンパク質間の相互作用を調節しており、ビンキュリンとアクチンやテーリンとの相互作用もその中に含まれる。テーリンとβ‐インテグリンとの結合はPtdIns(4,5)P2によって強化されることから、PtdIns(4,5)P2が焦点接着の形成の基盤を制御していることが示唆される。本論文では、PtdIns(4,5)P2をつくる酵素ホスファチジルイノシトールリン酸キナーゼのイソ体γ661(PIPKIγ661)が、テーリンとの結合によって焦点接着へと運ばれることを示す。PIPKIγ661が焦点接着に関連したキナーゼシグナル伝達によってチロシンリン酸化されると、ホスファチジルイノシトールリン酸キナーゼ活性が上昇し、テーリンとの結合も強化される。これは、焦点接着で局所的にPtdIns(4,5)P2が生産される機構を明らかに示すものである。

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