Letter 細胞：L23タンパク質はリボソーム上のシャペロン結合部位として働く 2002年9月12日 Nature 419, 6903 doi: 10.1038/nature01047 遺伝子の翻訳に際して、合成されつつある新生ポリペプチドが最初に出会うのは、タンパク質への折りたたみ過程を介助するリボソーム付随シャペロンである。この基本的過程は、進化において保存されてきたとみられる。大腸菌では、リボソーム結合型Trigger Factorが新生ポリペプチドと相互作用して、細胞質タンパク質の折りたたみを介助する。今回我々は、Trigger Factorのアミノ末端ドメインにあるリボソーム結合モチーフを特定した。また、Trigger Factorと2つの隣接するリボソームタンパク質L23およびL29との間には架橋産物が形成されることも明らかにする。L23とL29は、ペプチドが通り抜けるリボソームのトンネルの出口に位置する。L23は大腸菌の増殖やTrigger Factorとリボソームの結合に不可欠だが、L29はどちらの過程にも重要でない。DnaKシャペロンのタンパク質修復機能を欠損する細胞においては、L23の表面に露出するグルタミン酸が変異すると、Trigger Factorがリボソームや隣接ポリペプチド鎖と相互作用するのが妨げられて、タンパク質凝集や条件つき致死が起こる。精製L23はまた、in vitroでTrigger Factorと特異的に相互作用する。我々は結論として、必要不可欠なL23がリボソーム上のシャペロン結合部位を作り、タンパク質生合成とシャペロンの介助するタンパク質折りたたみとを直接結びつけていると考える。 Full Text PDF 目次へ戻る
