Article 生化学：細菌のRNAポリメラーゼホロ酵素の分解能2.6Åの結晶構造 2002年6月13日 Nature 417, 6890 doi: 10.1038/nature752 複数のサブユニットからなる細菌のRNAポリメラーゼコア酵素に、開始因子σというタンパク質が1個結合して形成されるホロ酵素が、転写開始に必要な活性型RNAポリメラーゼである。今回、細菌Thermus thermophilusのRNAポリメラーゼホロ酵素の結晶構造を2.6Åの分解能で決定した。この構造で見ると、σサブユニットの2個のアミノ末端ドメインは、溝状の活性部位の上流DNA結合チャネル開口部近くにあり、V字型構造を作っている。σのカルボキシ末端ドメインは、RNA出口チャネルの出口周辺にあって、N‐末端ドメインとは約57Å離れている。長く伸びたリンカードメインはヘアピン構造を形成して活性部位の内部に突き出し、さらに伸びてRNA出口チャネルを通り、N‐末端ドメインとC‐末端ドメインをつないでいる。このホロ酵素の構造からは、転写中の複合体の構造変化や転写開始機構についての洞察が得られる。 Full Text PDF 目次へ戻る
