Letter 生化学：GGA1による酸性クラスター・ジロイシン配列の認識の構造的基盤 2002年2月21日 Nature 415, 6874 doi: 10.1038/415937a GGA（Golgi-localizing, γ-adaptin ear homology domain, ARF-interacting protein）は、トランスゴルジ網（TGN）ソーティング受容体、ADPリボシル化因子（ARF）、クラスリンとの相互作用を介してTGNからエンドソーム／リソソーム系への可溶性タンパク質の輸送に重要な役割を果たす。GGAのアミノ末端にあるVHSドメインは、ソーティング受容体の細胞質側ドメインにある酸性クラスター・ジロイシン（ACLL）配列を認識することによって、この受容体と複合体を形成する。ここではGGA1のVHSドメインについて、単独のX線結晶構造と、ACLL配列を含む陽イオン非依存型マンノース‐6‐リン酸受容体のカルボキシ末端ペプチドとの複合体のX線結晶構造を報告する。このVHSドメインは、TOM1やHrsのVHSドメイン同様、8本のαヘリックスによる超ヘリックスを形成している。ヘリックスα6とα8が同じ方向に移動し、そのいくつかの側鎖が、ACLLペプチドの正確な認識に必要な静電結合、疎水性結合を作っている。この認識機構は、TGNからエンドソーム／リソソーム系へのタンパク質輸送を調節する基盤となっており、ソーティリンや低密度リポタンパク質受容体関連タンパク質にも共通する。 Full Text PDF 目次へ戻る
