Letter 医学：刺激を受けた血小板は、セロトニンを利用して細胞表面での凝血原タンパク質の保持を強化する 2002年1月10日 Nature 415, 6868 doi: 10.1038/415175a 活性化された血小板は、受容体がかかわる反応によって、多数の接着タンパク質、凝血原タンパク質と結合する。これらの反応が血小板について不均一であることを示す証拠は少なかったが、我々は以前に、コラーゲンとトロンビンで同時に刺激した血小板集団の一部（「COAT-血小板」）だけが、機能をもったα顆粒V因子を発現することを発見した。ここでは、COAT-血小板が、フィブリノーゲン、フォンウィルブランド因子、トロンボスポンジン、フィブロネクチン、α2‐抗プラスミンなどα顆粒の他のタンパク質と結合することを明らかにする。これらのタンパク質はすべてグルタミン転移酵素の基質であり、グルタミン転移酵素阻害剤は、COAT-血小板の産生を妨げる。またグルタミン転移酵素の合成基質（CP15）もCOAT-血小板に結合し、高速液体クロマトグラフィー/質量分析法での解析により、CP15+176という相対分子質量（Mr）をもった物質が生じることが明らかになった。血小板の濃染顆粒に豊富に含まれるセロトニンはMrが176であり、COAT-血小板から単離したフィブリノーゲンには、共有結合でセロトニンが結合している。合成ウシ血清アルブミン‐（セロトニン）6はCOAT-血小板に選択的に結合し、COAT-血小板表面での凝血原タンパク質の保持を妨げる。これらのデータから示唆されるように、COAT-血小板は、未同定のセロトニン受容体を介してセロトニンと結合することによって、細胞表面への凝血原タンパク質保持力を高めている。 Full Text PDF 目次へ戻る
