Research Abstract

ゼニゴケのミトコンドリア分裂にはDRP3およびELM1が必要である

DRP3 and ELM1 are required for mitochondrial fission in the liverwort Marchantia polymorpha

2017年7月4日 Scientific Reports 7 : 4600 doi: 10.1038/s41598-017-04886-0 (2017)
ゼニゴケのミトコンドリア分裂にはDRP3およびELM1が必要である
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ミトコンドリアは、既存のミトコンドリアが分裂することによって数が増加する。また、ミトコンドリアの分裂は、細胞分裂で娘細胞にきちんとミトコンドリアを伝えるために必要である。シロイヌナズナArabidopsis thalianaでは、ミトコンドリアの分裂に関与する遺伝子が4種類報告されている。そのうちの2種類、DRP3dynamin-related protein3)およびFIS1FISSION1)は、真核生物で広く保存されている。残りの2種類は、植物に特異的なELM1elongated mitochondria1)およびPMDperoxisomal and mitochondrial division)である。陸上植物のミトコンドリア分裂因子の共通性および多様性をさらに理解するため、我々は、ゼニゴケMarchantia polymorphaのミトコンドリア分裂関連遺伝子を調べた。蘚苔類であるゼニゴケは、ほかの陸上植物系統とは異なる特徴を有している。我々は、ゼニゴケがDRP3FIS1、およびELM1のホモログを1コピー有する一方、PMDのホモログはもたないとみられることを発見した。MpDRP3、MpFIS1、およびMpELM1のCitrineとの融合タンパク質は、ゼニゴケのミトコンドリアに局在していた。MpDRP3およびMpELM1の欠損変異体は生育が遅く、ミトコンドリアが網状につながっていたことから、予想どおり、その変異体ではミトコンドリアの分裂が阻害されていることが示された。しかし、MpFIS1のノックアウトは、生育およびミトコンドリアの形態に影響を及ぼさなかった。以上の結果は、ゼニゴケのミトコンドリア分裂にはMpDRP3およびMpELM1が必要である一方、MpFIS1およびPMDは不要であることを示唆している。

Nagisa Nagaoka, Akihiro Yamashita, Rina Kurisu, Yuta Watari, Fumiko Ishizuna, Nobuhissro Tsutsumi, Kimitsune Ishizaki, Takayuki Kohchi and Shin-ichi Arimura

Corresponding Author

有村 慎一 東京大学大学院 農学生命科学研究科

Mitochondria increase in number by the fission of existing mitochondria. Mitochondrial fission is needed to provide mitochondria to daughter cells during cell division. In Arabidopsis thaliana, four kinds of genes have been reported to be involved in mitochondrial fission. Two of them, DRP3 (dynamin-related protein3) and FIS1 (FISSION1), are well conserved in eukaryotes. The other two are plant-specific ELM1 (elongated mitochondria1) and PMD (peroxisomal and mitochondrial division). To better understand the commonality and diversity of mitochondrial fission factors in land plants, we examined mitochondrial fission-related genes in a liverwort, Marchantia polymorpha. As a bryophyte, M. polymorpha has features distinct from those of the other land plant lineages. We found that M. polymorpha has single copies of homologues for DRP3, FIS1 and ELM1, but does not appear to have a homologue of PMD. Citrine-fusion proteins with MpDRP3, MpFIS1 and MpELM1 were localized to mitochondria in M. polymorpha. MpDRP3- and MpELM1-defective mutants grew slowly and had networked mitochondria, indicating that mitochondrial fission was blocked in the mutants, as expected. However, knockout of MpFIS1 did not affect growth or mitochondrial morphology. These results suggest that MpDRP3 and MpELM1 but neither MpFIS1 nor PMD are needed for mitochondrial fission in M. polymorpha.

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