Research press release


Nature Structural & Molecular Biology

Preventing amyloid formation

没食子酸エピガロカテキンはEGCGとして一般に知られた抗酸化物質である。EGCGはアルツハイマー病やパーキンソン病にかかわる毒性のタンパク質凝集体であるアミロイド線維の生成を防げることが、Nature Structural & Molecular Biology(電子版)に発表される。この発見により、いくつかの神経変性疾患に関連するアミロイド生成を抑える、さらに有望な化合物開発への道が開かれる可能性がある。

アルツハイマー病やパーキンソン病などの疾患におけるアミロイド線維の沈着は、ある種の折りたたまれていないタンパク質が折りたたみ過程を誤って凝集するのが原因と考えられており、これが細胞に毒性をもたらし神経変性に至ることがある。E Wankerらは緑茶に豊富に含まれる化合物EGCGがこれら未変性の折りたたまれていないタンパク質に結合し、毒性のアミロイド種に変換されるのを防止できることを明らかにした。その代わりにEGCGは未変性タンパク質を細胞には無害な「経路を外れた(off-pathway)」凝集体へと誘導する。


Epigallocatechin gallate, an antioxidant popularly known as EGCG, can prevent the formation of amyloid fibrils, toxic protein aggregates associated with Alzheimer’s and Parkinson’s diseases. The findings, published online this week in Nature Structural & Molecular Biology, may pave the way for the development of more potent compounds designed to prevent amyloid formation associated with several neurodegenerative diseases.

The accumulation of amyloid fibrils in disorders such as Alzheimer’s and Parkinson’s are believed to be caused by the misfolding and aggregation of certain unfolded proteins, which can be toxic to cells and lead to neurodegeneration. Erich Wanker and colleagues show that EGCG, a compound found abundantly in green tea, can bind to these natively unfolded proteins and prevent their conversion to toxic amyloid species. Instead, EGCG directs them to ‘off-pathway’ aggregates that are non-harmful to cells.

Because the authors found that EGCG also binds to unfolded proteins not associated with these diseases, future work could be directed to design compounds that specifically recognize the proteins linked to amyloid formation.

doi: 10.1038/nsmb.1437

「Nature 関連誌注目のハイライト」は、ネイチャー広報部門が報道関係者向けに作成したリリースを翻訳したものです。より正確かつ詳細な情報が必要な場合には、必ず原著論文をご覧ください。

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