Research press release

ウイルスを阻害する

Nature Methods

Disrupting viruses

ウイルスのタンパク質を可逆的に阻害する方法が、Nature Methods(電子版)に紹介される。これは、薬物や抗体などの抗ウイルス性物質の設計に不可欠なウイルスタンパク質機能の研究に資するものと考えられる。

感染に不可欠なウイルス遺伝子は、欠失または変異した系統が増殖不能であるため、研究が困難である。M Messerleたちは、遺伝子ではなく、タンパク質のレベルでこの問題に取り組んだ。研究チームは、もともと哺乳類細胞でタンパク質の不安定性を誘導するために開発された方法を、ヘルペスウイルスの巨大なファミリーに適用した。

この技術の基本は、目的のタンパク質と不安定化ペプチドを融合させることである。目的のタンパク質を保護して正常に機能させる人工的な小リガンドが不安定化ペプチドと結合しないかぎり、その融合タンパク質は速やかに分解される。そのリガンドを除去したり再添加したりすることで、融合タンパク質は条件的かつ可逆的に阻害される。

この方式をウイルスに適用することにより、研究チームは、ヘルペスウイルスおよびそれ以外のウイルスファミリーを対象とする詳細なタンパク質機能研究に道筋をつけた。

A technique to reversibly disrupt viral proteins is reported online this week in Nature Methods. It will allow for the study of viral protein function, a prerequisite for the design of antiviral substances, such as drugs or antibodies.

The study of viral genes essential for infection is difficult because strains with deletions or mutations in these genes fail to grow. Martin Messerle and colleagues have tackled this problem not at the level of the gene but at the protein level. They adapt a method originally developed to induce protein instability in mammalian cells, to the large family of herpes viruses.

The technique is based on fusing a destabilizing peptide to the protein of interest. This fusion protein is immediately degraded unless the destabilizing peptide is bound by a small synthetic ligand that shields the protein and allows it to exert its normal function. Removal and re-addition of the ligand allow conditional and reversible disruption of the fusion proteins.

By adapting this strategy for viruses the team opens the door for detailed studies of protein function in herpes viruses and other viral families.

doi: 10.1038/nmeth.1346

「Nature 関連誌注目のハイライト」は、ネイチャー広報部門が報道関係者向けに作成したリリースを翻訳したものです。より正確かつ詳細な情報が必要な場合には、必ず原著論文をご覧ください。

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