리서치 하이라이트

라이노딘 수용체의 구조 및 스위치 메커니즘

Nature 517, 7532

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근육의 수축은 근육 세포의 세포질 내에 있는 칼슘 이온의 농도에 의해서 조절된다. RyR(Ryanodine receptor)는 칼슘 이온을 근소포체에서 유도하려는 근육 수축 근육 세포로 전달하는 역할을 수행한다. 이러한 채널의 역할에 이상이 발생하면 근육 이영양증에 의해서 유발되는 중요한 사람 질환의 병리생리학적 특성이 관여한다는 사실을 앍고 있을 때 하고 있었다. 이번 주 네이처에 발표된 3편의 연구 논문에서는 고해상도 전자냉동현미경을 이용하여 리아노이드 수용체인 RyR1의 구조를 2.2 MDa의 해상도로 밝힌 결과가 발표되었다. Efremov 등은 칼슘 이온이 결합하여 부분적으로 개방된 상태에 대한 8.5Å 해상도의 토끼 RyR1 수용체 구조를 밝혔으며, 칼슘 이온이 없는 닫힌 상태에 대한 6.1Å 해상도 구조도 같이 발표하였다. Zalk 등은 칼슘이온이 없는 닫힌 상태의 토끼 RyR1 에 대해서 4.8Å의 해상도로 구조를 발표할 수 있었다. 그리고 3번째로 Yan 등은 토끼의 RyR1 수용체가 조절인자인 FKB12와 결합하고 있는 3.8Å의 아 원자 단위 구조를 밝힌 연구 결과가 발표하였다. 이러한 연구 논문들을 통해서 칼슘 결합이 어떻게 하면 칼슘이온이 RyR1에 EF 수용체의 특징을 특성이 결합되어 나타내는지 알 수 있었다. 저자들은 질병 유발 돌연변이가 정상적인 채널의 기능에 결정적인 역할을 하는 부위에 클러스터 되어 있는 것을 제시할 수 있었다.

Article p.39
doi | 10.1038/nature13916 | 전문   | PDF
Article p.44
doi: 10.1038/nature13950  |  전문   | PDF
Article p.50
doi: 10.1038/nature14063  |  전문   | PDF

2015년1월1일 자의 네이처 하이라이트