리서치 하이라이트

커버스토리: 에볼라 바이러스 외피 단백질 구조 분석

Nature 454, 7201

가장 무서운 병원균 중에 하나인 에볼라 바이러스(Ebola virus)는 심각한 출혈열을 유발하며, 사망률이 50%에서 90%에 이른다. 1994년 이후로 에볼라 바이러스의 발병율이 4배 증가하였다. 비록 유인원을 대상으로 한 1차 백신 실험에서 가능성을 확인할 수 있었지만, 아직까지 이를 예방할 수 있는 백신이나, 감염 후 치료할 수 있는 방법이 없는 실정이다. 또한, 왜 에볼라 바이러스의 병원성이 매우 강하며, 치명적인 경우에도 면역 반응이 약하게 나타나는지에 대해서는 명확하게 밝혀져 있지 않았다. 최근 스크립스 연구소의 한 연구팀에서는 지난 1995년에 콩고 민주공화국의 키크위트에서 발생했던 대규모 발병에서 살아남은 생존자에게서 분리된 주오하 항체에 결합된 삼량체 형태의 에볼라 바이러스 당단백질의 결정 구조를 분석하였다. 이번에 밝혀진 구조를 통해서 3개의 GP1 바이러스 결합 서브유닛으로 구성되어 있는 잠재적인 수용체 결합 부위를 확인할 수 있었다. 3개의 GP1 서브유닛은 컵 모양으로 그룹을 형성하고 있었으며, GP2 융합 서브유닛이 밑에서 바쳐주고 있는 형태를 하고 있었다. 수용체 결합 부위로의 접근은 새로운 글리칸 컵과 돌출된 뮤신 유사 도메인에 의해서 제한되어 있었다. 항체는 GP1과 GP2 서브유닛을 연결시킴으로써 GP2 서브유닛이 융합되는데 필요한 형태 변화를 차단함으로써 바이러스가 감염되는 것을 억제하는 것으로 확인되었다.