리서치 하이라이트

커버스토리: 구조를 이용한 효소의 기능 확인

Nature 448, 7155

만일 새롭게 발견된 단백질이 이미 알려져 있는 효소와 유사하다면, 그 기능을 유추하는 것이 가능하지만, 그렇지 않은 경우에는 구조와 기능 간의 상관관계를 밝히는 것은 매우 어렵다. 최근 잠재적인 약물 조사에 이용되는 컴퓨터 모델링 기법을 이용하여 Johannes Hermann 등은 기능이 밝혀져 있지 않은 단백질의 구조로부터 기능을 유추하는 방법을 개발하였다. 저자들은 초고온성 세균인 Thermotoga maritima로부터 분리된Tm0936이라는 단백질을 이용하여 새로운 방법을 검증하였다. 결합 실험을 통해서 이 효소가 5-메틸티오아데노신(5-methylthioadenosine) 및 S-아데노실호모시스테인 (S-adenosylhomocysteine)으로부터 탈 아미노산화를 촉매 한다는 사실을 밝힐 수 있었다. 이러한 결과는 생화학적인 방법 및 반응 생성물과 단백질이 결합되어 있는 X-선 결정 구조 분석을 통해서 증명되었다. 이 효소는 기존에 알려져 있는 아데노신 탈 아민효소(adenosine deaminase)와는 염기서열 상의 유사성이 없었으며, 관여하는 대사 경로 또한 새로운 것으로 확인되었다. 만일 이러한 새로운 기법이 다른 효소들에게도 적용될 수 있다면, 핵심 효소들이 생체 내에서 어떻게 반응하는지를 확인할 수 있는 강력한 실험 방법을 제공하게 될 것으로 보인다.