리서치 하이라이트

프리온 단백질의 인식 부위

Nature 447, 7144

프리온 단백질의 구조적 변형은 신경 퇴행성 질환의 발병과 연관되어 있을 뿐만 아니라, 최근 밝혀진 단백질에 의한 유전 메커니즘에도 관여하고 있다. 이러한 단백질들과 결과적으로 나타난 구조적인 변화 간의 상호작용은 기존의 생물 물리학적 방법으로 연구하는 것은 매우 어려웠다. 기존의 생물 물리학적 방법을 대신하여, Peter Tessier와 Susan Lindquist는 프리온 단량체들 간의 인식에 관여하는 염기 서열 요소를 찾기 위해서 효모의 Sup35 프리온 단백질의 염기 서열에 기초한 수 백 개의 표면 결합 프리온 펩타이드를 이용한 어레이를 이용하였다. 그 결과 S. cerevisiae와 C. albicans 프리온 단백질의 주요한 인식 부위는 9번에서 39번까지의 잔기 사이에 있는 아미노산이었다. 이러한 인식 부위는 프리온 구조를 가지지 않는 전장 단백질(full-length protein)을 자체 주형 역할을 하는 아밀로이드 구조를 만드는데 충분하다는 것을 보여주고 있다. 이와 동일한 염기 서열 인자는 다른 종류의 프리온 단백질이 형성을 유발하며, 종 간의 전이도 가능하게 하는 것으로 보인다.