리서치 하이라이트

표지 기사: 공동 협력체

Nature 593, 7859

단백질을 구성하는 아미노산은 단백질의 기본 모양과 구조를 결정한다. 그러나 아미노산 잔기(Residue) 간의 가교(Crosslink)는 단백질의 형태와 기능에 영향을 미칠 수 있는 추가적인 화학적 변형을 도입한다. 가장 일반적인 가교는 이황화물로 알려진 두 개의 황 원자간의 결합이다. 이번 주 호에서 Kai Tittmann과 연구진들은 질소와 황이 산소 원자에 의해 결합되는 시스테인과 라이신 잔기 사이에 형성되는 지금까지 확인되지 않았던 새로운 결합을 발표하였다(표지에 질소가 파란색, 산소가 빨간색, 황이 노란색으로 표시). 연구진들은 이 N–O–S bridge가 임질을 유발하는 박테리아인 Neisseria gonorrhoeae의 Transaldolase 효소 활성을 제어하는 조절 산화 환원(Redox) 스위치(Switch) 역할을 한다는 것을 발견하였다. 또한 연구팀은 Protein Data Bank에서 몇 가지 연구를 수행하였으며, N–O–S 가교가 다른 많은 단백질 family에서도 발견될 가능성이 높을 것으로 보인다고 발표하였다. 표지 이미지: Kai Tittmann.