막 단백질 생합성을 가능하게 하는 막내 샤페론(Intramembrane chaperone) 복합체

대부분의 내재성 막단백질(Integral membrane proteins)은 하나 이상의 TMD (Transmembrane domain)를 포함하고 있다. Multi-spanning 막단백질은 신호 전달에서부터 세포막에서 분자들의 결합과 수송에 이르기까지 다양한 기능을 수행한다. Multi-spanning 막단백질의 각각의 TMDs는 ER (Endoplasmic reticulum) 막에 동시번역되어 삽입되어 있다. ER 막 내의 샤페론(Chaperones)은 이들이 바르게 접히고 조립될 때까지 일시적으로 초기(Nascent)의 TMDs를 Hold시킨다고 오랫동안 여겨져 왔다. Patrick Chitwood과 Ramanujan Hegde는 초기 TMDs와 직접적으로 상호작용하는 ER 막의 샤페론 복합체를 확인하였다. 이러한 샤페론 복합체가 파괴되면, 다양한 다관통 막단백질(Multi-pass membrane proteins)에 영향을 주지만, 단일 관통 막단백질(Single-pass membrane proteins)에는 영향을 주지 않는다. 이러한 발견은 잘 알려져 있지 않은 다관통 막단백질 생합성 과정에 대한 새로운 통찰력을 제공할 것으로 보인다.