새로운 단백질 전송 메커니즘을 밝힌 T9SS 분비 시스템의 구조 분석

T9SS(Type 9 secretion system)는 그람 음성 세균인 Fibrobacteres–Chlorobi–Bacteroidetes superphylum의 단백질 분비 경로의 주요 단백질이며, 몇몇 치주 질환 원인균의 병원성에 필수적인 단백질이다. T9SS는 다른 세균성 분비 시스템과는 구조적인 연관성을 전혀 가지고 있지 않으며, 지금까지 특성 분석이 되어 있지 않다. 이번 연구에서는 SprA 단백질이 T9SS 구성인자와 2개의 복합체를 형성한 냉동 전자 현미경 구조를 통해서 SprA단백질이 T9SS의 트랜스로콘(translocon)으로 작용한다는 사실을 확인하였다. T9SS는 거대 단일-폴리펩타이드 트랜스멤브레인 β-베럴(single-polypeptide transmembrane β-barrel)을 형성하며, 이는 세균 분비 시스템에서는 매우 드문 경우이다. 이러한 트랜스로콘은 일반적으로 작은 단백질의 다중 카피로 구성된다. 베럴 세공(barrel pore)은 세포 오뷔 말단에 캡이 씌워져 있지만, 외부 세포막 표면에 가로로 개방된 부분을 가지고 있다. 파트너 단백질은 세공과 가로 개방 부위로의 접근을 조절한다. 트랜스로케이션(translocation)에 대한 아키텍처(architecture)와 변화된 억세스 메커니즘은 지금까지 알려진 세균성 트랜스로콘에서는 볼 수 없었다. 이러한 특성 분석 결과는 T9SS 기능에 대해 좀더 잘 이해할 수 있게 하였으며, T9SS를 타깃으로 하는 물질을 찾는데 도움이 될 수 있을 것으로 보인다.