리서치 하이라이트

단백질 구조 및 역동성에 대한 동시 측정

Nature 433, 7022

단백질의 역동적인 특성은 단백질의 기능에 매우 중요하지만, 종종 역동성은 단백질의 구조와는 별개로 생각되어진다. 새로운 구조 분석 방법에서는 세포 내에서 단백질이 가지는 천연 상태에서 관여하는 상호전환 구조를 밝히기 위해서 NMR 분광광도계와 함께 분자 다이나믹을 결합시킨 기술을 이용하였다. 인간 유비쿼틴(ubiquitin)에 이 기술을 적용함으로써 기존의 구조 분석 방식이 천연 상태와 관련되어 있는 변화성을 과소평가했다는 사실을 밝힐 수 있었다. 특히, 단백질의 부 채인(side chain)이 소수성 핵(hydrophobic core)에서도 많이 움직이는 반면, 백본 원자(backbone atom)들의 움직임은 제한적이라는 사실을 알 수 있었다.