리서치 하이라이트

빈블라스틴에 의한 튜블린 조절의 구조적 원리

Nature 435, 7041

protein)인 튜블린(tubulin)을 타깃으로 한다. 실질적인 결합 부위 및 작용 메커니즘에 대해서는 알려진 바가 없었지만, 최근 빈블라스틴 결합에 대한 X-선 구조분석을 통해 튜블린/단백질 복합체의 구조가 확인되었다. 빈블라스틴은 두개의 튜블린 단백질 사이에 쐐기를 만들고, 그 결과 미세관 생성이 감소하고, 튜블린 단백질이 SA(Spiral aggregate)를 형성하게 된다. 알파 튜블린 표면에 있는 소수성 홈(hydrophobic groove)은 빈블라스틴의 결합 부위 및 미세관의 분자간 결합에 대한 결합부위 역할을 하게 되며, 따라서 새로운 미세관 탈중합 약물(microtubule depolymerizing drug)에도 이용될 것으로 보인다.