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리서치 하이라이트

아밀로이드 유사 섬유의 리보뉴클레이즈 A 구조 분석

Nature 437, 7056

CJD(Creutzfeldt-Jakob disease)와 같은 해면상 뇌증(spongiform encephalopathy)의 확산을 방지하기 위한 방법을 찾는 일은 질병을 옮기는 가장 감염성이 높은 프리온 단백질을 확인하는데 달려있다. 조작된 스크래피(Scrapie) 프리온을 이용한 연구를 통해서 14개에서 28개의 프리온 단백질 분자 클러스터가 가장 감염성이 높으며, 6개 이하의 클러스터는 감염성이 없다는 사실이 확인되었다. 이러한 연구결과는 프리온과 관련성이 있는 아밀로이드 섬유가 침착되어 발생하는 것이 특징인 알츠하이머 병과 파킨슨 병을 치료하는데도 이용할 수 있을 것으로 여겨진다. 이러한 커다란 단백질 집합체를 불안정하게 만들어 증상을 완화하려는 시도는 훨씬 감염성이 높은 작은 분자를 만들어 상황을 더욱 악화시킬 수도 있을 것으로 여겨진다. [Letter, 257쪽]. 이번 주 네이처에 발표된 다른 두 편의 논문에서는 프리온과 아밀로이드 섬유의 근본적인 생물학적 측면에 대한 주제에 대한 문제를 제기하였다. 효모에서 완전히 발달한 프리온 단백질의 리모델링은 표현형의 변화를 가져왔다. 단백질 합성 과정에서 단백질 잘못 접힘이 발생할 필요성은 없었다. 이러한 사실은 프리온 단백질의 병리학과 치료에 응용할 수 있을 것으로 여겨진다. [Letter, 262쪽]. 리보뉴클레이즈 A(ribonuclease A)로부터 만들어진 아밀로이드 섬유를 통해서 아밀로이드에 효소 활성을 가지는 고유 유사 분자(native-like molecule)를 포함하고 있다는 사실을 알 수 있었다. 이러한 사실은 베타 아밀로이드 구조에 대한 ‘지퍼-스파인 모델’을 지원하는 것으로 여겨진다.