고리 ATPase에 의한 바이러스 DNA 포장 메커니즘

동가동의 고리 ATPase(homomeric ring ATPase)는 모든 생명체에 존재하고 있으며, 염색체 분리, 단백질 펼침(protein unfolding), 그리고 ATP 합성과 같은 다양한 프로세스에 관여하고 있다. 이와 같이 놀랄만한 기능적 다양성은 ATP에 결합하고 가수분해 하는데 관여하는 잘 보존되어 있는 단일의 핵심 구조에 의해서 일어나게 된다. 이러한 효소가 ATP 가수분해를 수행하는지에 대해서는 거의 밝혀진 바가 없었다. 박테리오파아지에서 얻어진 고리 ATPase 중에 하나인 phi29는 이중 나선 DNA가 바이러스 껍질 속으로 들어가는 것을 돕게 된다. Moffitt 등은 5개로 구성되어 있는 모터가 DNA를 10bp 단위로 포장하게 되며, 단일 ATP의 가수분해에 따라 2.5bp씩 진행되는 것으로 확인되었다. 이와 같은 구성 단위는 처음으로 밝혀진 것이며, 고리 내에서의 ATP 가수분해와 DNA와 고리 구조 간의 상호작용에 대한 의문을 불러일으켰다.