PHD 핑거에 의한 히스톤 3 및 4의 메틸화

염색질(chromatin) 리모델링에 대한 주요 주제는 이번 주 네이처에 발표된 4편의 연구 논문을 통해서 제동이 가해졌다. 두 편의 연구 논문은 NURF(Nucleosome remodeling factor)의 가장 큰 서브유닛인 BPTF(Bromodomain and PHD domain transcription factor)에 대한 연구 결과를 다루고 있다. BPTF는 PHD 핑거(finger)를 함유하고 있으며, H3K4(histone 3 trimethylated at lysine 4)와 결합하며, 발생학적으로 중요한 HOX 유전자의 활성을 유지하는데 관여한다. 구조적인 분석을 통해서 PHD 핑거와 브로모도메인(bromodomain) 사이에 있는 알파 나선(alpha helix)이 두 인식 모티프 사이의 스페이서 역할을 하게 된다. 이번 연구 결과는 PHD 핑거를 다양한 염색질 관련 단백질에 많이 존재하고 있는 지금까지 인식되지 않았던 염색질 결합 모듈인 것을 확인하였으며, 논란이 많은 히스톤 암호화 가설, 즉 히스톤 단백질 말단의 화학적 변형이 변화하는 것을 지지하였다. 다른 두 편의 연구 결과에서는 종양 억제 인자인 ING2의 PHD 도메인이 H3K4의 인식에 관여하며, 이러한 히스톤 표식이 세포 내 작용의 중요 조절 포인트라는 것을 보여주고 있다. News & Views의 연구 논문는 Peter B. Becker는 메틸 마크가 이와 같은 상호작용을 분석하는데 꼭 필요한 작업이라는 사실을 밝혔다.