리서치 하이라이트

온전한 비리온(Virions)에서 SARS-CoV-2 스파이크(Spike) 단백질의 구조와 분포

Nature 588, 7838

SARS-CoV-2 (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2)의 세포 내로의 유입은 비리온(Virion)을 둘러싼 지질 이중층에서 튀어나온 스파이크(Spike) 단백질 삼량체(Trimer)에 의해 매개된다. 스파이크 단백질은 세포 수용체 ACE2 (Angiotensin-converting enzyme 2)에 결합하여 바이러스와 세포막의 융합을 유도한다. 또한, 스파이크 단백질은 백신 표적이기도 하다. 따라서 비리온 표면의 구조를 이해하는 것이 매우 중요하다. 이전의 구조 연구들에서는 정제된 단백질을 조사하였다. 본 연구에서 John Briggs와 연구진들은 비리온 표면에 있는 In situ 스파이크 단백질 삼량체의 구조를 발표하였다. 놀랍게도 삼량체는 융합 이전(Pre-fusion)에 개방형(Open) 및 폐쇄형(Closed) 형태 모두에서 발견되며, 매우 적은 비율이지만, 일부 삼량체는 융합 후에도 존재하는 것으로 확인되었다. 이러한 발견은 감염 또는 예방 접종 중 중화 항체와 스파이크 단백질의 상호작용을 이해하는데 영향을 미치며 백신 설계에도 영향을 줄 수 있다.